Enzymy – inhibicja – pojęcia na maturę

Enzymy

Białka, które przyspieszają reakcje chemiczne w organizmach żywych.

Aktywność enzymatyczna

Miarą szybkości reakcji katalizowanej przez enzym, zależna od stężenia substratu.

Substrat

Cząsteczka, na której działa enzym, prowadząc do powstania produktów.

Kompleks enzym-substrat

Intermediat powstający w wyniku połączenia enzymu z substratem.

Specyficzność enzymu

Zdolność enzymu do działania tylko na określony substrat.

Koenzym

Cząsteczka organiczna, która wspomaga działanie enzymów, często witamina.

Inhibicja enzymatyczna

Proces zmniejszający aktywność enzymu poprzez wiązanie inhibitora.

Inhibitor konkurencyjny

Inhibitor, który rywalizuje z substratem o miejsce aktywne enzymu.

Inhibitor allosteryczny

Inhibitor, który wiąże się w innym miejscu niż aktywne i zmienia strukturę enzymu.

Maksymalna prędkość reakcji (Vmax)

Najwyższa prędkość reakcji, gdy enzym jest nasycony substratem.

Stężenie substratu (Km)

Stężenie substratu, przy którym prędkość reakcji wynosi połowę Vmax.

Efekt inhibicji

Zmiana prędkości reakcji enzymatycznej pod wpływem inhibitora.

Przykład inhibicji

Inhibicja enzymów przez leki, np. statyny hamujące enzymy syntezujące cholesterol.

Teoria indukowanego dopasowania

Hipoteza, że enzym i substrat zmieniają kształt podczas interakcji.

Enzymy allosteryczne

Enzymy, których aktywność zmienia się w odpowiedzi na związanie cząsteczek w miejscach allosterycznych.

Różnica między inhibicją konkurencyjną a niekonkurencyjną

Konkurencyjna: inhibitor rywalizuje z substratem; niekonkurencyjna: inhibitor nie konkuruje.

Prawda czy fałsz: Inhibitor niekonkurencyjny zmienia Km.

Fałsz, ponieważ nie zmienia stężenia substratu w miejscu aktywnym.

Jak inhibicja wpływa na Vmax?

Inhibitor konkurencyjny nie zmienia Vmax, ale zwiększa Km. Inhibitor niekonkurencyjny zmienia Vmax.

Uzupełnij zdanie: Inhibicja __ zmienia Km, ale nie wpływa na Vmax.

niekonkurencyjna

Przykłady inhibitorów enzymatycznych

Acytylocholinoesteraza, penicylina, inhibitor proteaz.

Przykład enzymu allosterycznego

Fosfofruktokinaza, regulująca glikolizę.

Co to jest efekt synergetyczny?

Zwiększenie efektywności enzymów przez współdziałanie z koenzymem lub innymi enzymami.

Jak działa inhibitor stały?

Trwale wiąże się z enzymem, zmieniając jego aktywność na stałe.

Rola pH w aktywności enzymatycznej

pH wpływa na ładunek grup funkcyjnych enzymu oraz na interakcje z substratem.

Dlaczego temperatura wpływa na aktywność enzymów?

Wzrost temperatury zwiększa ruchliwość cząsteczek, ale zbyt wysoka temperatura może denaturować enzym.

Dlaczego niektóre enzymy są wrażliwe na inhibitory?

Ich struktura i funkcja mogą być łatwo zakłócone przez zmiany w środowisku.

Jakie są skutki inhibicji enzymatycznej?

Zmniejszenie prędkości reakcji, zmiana metabolizmu komórkowego.

Przykład wpływu inhibitorów na farmakologię

Inhibitory ACE stosowane w terapii nadciśnienia.

Prawda czy fałsz: Inhibitory są zawsze szkodliwe dla organizmu.

Fałsz, mogą mieć zastosowanie terapeutyczne.

Substraty i inhibitory: różnice

Substraty są cząsteczkami przekształcanymi przez enzym, zaś inhibitory hamują ich działanie.