Enzimi cinetica e inibizione da ricordare

Che cos'è la cinetica enzimatica?

Studia la velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi e i fattori che la influenzano.

Formula della velocità di reazione enzimatica?

La velocità è descritta da: v = k[E][S], dove: v = velocità, k = costante di velocità, [E] = concentrazione enzimatica, [S] = concentrazione substrato.

Fattori che influenzano la cinetica enzimatica?

- Temperatura - pH - Concentrazione di substrato - Presenza di inibitori o attivatori.

Vero o falso: la temperatura non influisce sulle reazioni enzimatica.

Falso. La temperatura influisce sulla velocità di reazione fino a un certo punto, oltre il quale l'enzima può denaturarsi.

Cos'è la velocità iniziale?

È la velocità della reazione enzimatica misurata all'inizio del processo, prima che il substrato inizi a diminuire.

Come si calcola la costante di Michaelis-Menten?

La costante di Michaelis-Menten, Km, è definita come la concentrazione di substrato alla quale la velocità della reazione è metà della velocità massima.

Cosa rappresenta Vmax?

Vmax rappresenta la massima velocità di reazione che può essere raggiunta da un enzima quando è completamente saturo di substrato.

Qual è l'effetto del pH sulla cinetica enzimatica?

Ogni enzima ha un pH ottimale. Deviando da questo pH, l'attività enzimatica diminuisce.

Vero o falso: la concentrazione di enzimi influisce sulla velocità di reazione.

Vero. Maggiore è la concentrazione di enzimi, maggiore è la velocità di reazione, fino a saturazione.

Cos'è l'ordine di reazione?

L'ordine di reazione descrive come la velocità di reazione dipende dalla concentrazione dei reagenti.

Se il substrato è in eccesso, come cambia la cinetica?

La velocità di reazione diventa indipendente dalla concentrazione di substrato, seguendo una cinetica di ordine zero.

Qual è la relazione tra Km e affinità enzimatica?

Un Km basso indica alta affinità tra enzima e substrato, mentre un Km alto indica bassa affinità.

Cosa avviene se si aumenta la temperatura oltre l'ottimale?

L'attività enzimatica diminuisce a causa della denaturazione dell'enzima.

Qual è l'importanza della costante di velocità k?

k determina la velocità intrinseca della reazione enzimatica a una temperatura specifica.

Come si modifica la cinetica in presenza di un inibitore?

Gli inibitori possono ridurre la velocità di reazione, influenzando la costante di Michaelis e/o Vmax.

Esempio di reazione enzimatica?

Catalizzazione della glucosio-6-fosfato da parte dell'enzima esochinasi.

Che cos'è un inibitore competitivo?

Un inibitore competitivo compete con il substrato per il sito attivo dell'enzima.

Inibitore non competitivo: definizione

Non compete con il substrato, si lega a un sito diverso sull'enzima, riducendo l'attività.

Qual è l'effetto di un inibitore competitivo sulla Km?

Aumenta la Km, mentre Vmax rimane costante.

Qual è l'effetto di un inibitore non competitivo sulla Vmax?

Riduce la Vmax, mentre Km resta invariata.

Vero o falso: Gli inibitori irreversibili legano in modo covalente.

Vero - Legano in modo permanente al sito attivo.

Esempio di inibitore competitivo: nome

Uno degli esempi più noti è la metotrexato.

Qual è la differenza principale tra inibitori competitivi e non competitivi?

Competitivi: legano solo il sito attivo; non competitivi: legano a siti allosterici.

Inibitore allosterico: che cos'è?

Modifica l'attività enzimatica legandosi a un sito diverso dal sito attivo.

Qual è l'effetto di un inibitore allosterico?

Può aumentare o diminuire l'attività dell'enzima.

Qual è la formula per l'attività enzimatica in presenza di un inibitore competitivo?

$\displaystyle V = \frac{V_{max} imes [S]}{K_m(1 + \frac{[I]}{K_i}) + [S]}$

Vero o falso: Gli inibitori non competitivi aumentano Km.

Falso - Km rimane invariata.

Come si comportano gli inibitori irreversibili?

Legano l'enzima in modo permanente, riducendo l'attività enzimatica.

Cosa indica Ki?

È la costante di inibizione, misura della potenza dell'inibitore.

Inibitore competitivo: effetto su Vmax?

Vmax non cambia, solo Km aumenta.

Quali sono due tipi di inibizione enzimatica?

Competitiva e non competitiva.

In che modo gli inibitori possono essere utilizzati in medicina?

Controllano attività enzimatiche in malattie come il cancro.